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Última revisão em 2026-04-12. Quando uma afirmação depende de um estudo específico, o estudo é descrito em vez de superinterpretado.
α-L-fucosidases são enzimas do tipo glicosidases capazes de realizar a clivagem de glicoconjugado contendo ligações α-L fucose. Essa enzima já foi purificada em vários organismos, como bactérias, fungos, protozoários, além de em vários tecidos de mamíferos. O estudo dessas enzimas é uma importante ferramenta para elucidação da estrutura de carboidratos complexos e a função da α-L-fucose nos vários compartimentos celulares. Essas enzimas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos; deficiência causada por uma desordem que leva ao acúmulo de Fucose, denominada fucosidose, sendo esta uma doença letal. As α-L-fucosidases (EC 3.2.1.51), que catalisam a hidrólise de fucosídeos e/ou a transferência de resíduos de fucose, foram caracterizadas e modificadas para operar em modo de transfucosilação ou, ainda, modificadas por engenharia de proteínas para atuar como "fucosintases", podendo ser empregadas na síntese enzimática de glicanos bioativos, incluindo oligossacarídeos do leite humano (HMOs) fucosilados. Mais da metade dos HMOs são fucosilados e têm despertado interesse crescente devido às suas excelentes funções fisiológicas em lactentes amamentados. Até o momento, a caracterização de novas fucosidases e a modificação molecular dessas enzimas têm sido extensivamente estudadas visando à síntese eficiente de compostos fucosilados de alto valor.
Fontes: pt.wikipedia.org
Produto: alpha-L-fucose + álcool. Estabilidade: A adição de 0,015% de Triton X-100 retém cerca de 100% da atividade enzimática por cerca de 3 meses quando mantida sob congelamento e por cerca de 2 semanas se mantida a 4°C. Família Gênica: Pertence a família 29 de Glicosídeo hidrolases (GH29). Estrutura: Proteína multimérica contendo subunidades com cerca de 50-60 kDa. Diferenças estruturais são encontradas em função de sua localização tecidual. Isso pode ser atribuído a variações no conteúdo de ácido siálico presentes nos tecidos, bem como mutações nos alelos gênicos. Isoformas: Cerca de 5 isoformas foram descritas até o momento. Substratos e Parâmetros Cinéticos: São descritos valores de Km de 0,07 mM para 4-Metilumbeliferil α-L-fucopyranoside e Km de 0,18 mM para 4- Nitrophenyl-alpha-L-fucopiranoside. Inibidores: Inibição de α-fucosidase humana pode ser efetuada através de N-benzyl aminocyclopentitols, obtendo Ki de 0,3 mm. Enquanto a inibição da enzima em Bos taurus pode ser efetuada empregando Deoxyfuconojirimycin Ki = 0,24 μM, apresentando mecanismo de inibição competitiva, bem como pelo emprego de D-1-Deoxyrhamnojirimycin, apresentando Ki = 11 μM e mecanismo de inibição competitiva. Organismos: Encontrada em diversos organismos como plantas, fungos, bactérias e mamíferos. Diferenças na hidrólise de substratos artificiais são encontradas para espécies distintas. Em mamíferos e alguns organismos marinhos é possível observar hidrólise de substratos variados, como p-nitrophenyl, α-L-fucopyranoside e methyl α-L-fucopyranoside.
Fontes: pt.wikipedia.org
Função: Participa do metabolismo de fucose e de compostos contendo fucose, como oligossacarídeos, glicolipídios e glicoproteínas. Possui participação na resposta imune, transdução de sinal, embriogênese, apoptose, adesão de patógenos, extravasamento de leucócitos e em processos patológicos, como câncer e aterosclerose. Importância Fisiológica: A redução ou mutações nesta enzima em humanos leva ao desenvolvimento de fucosidose, patologia caracterizada pelo acúmulo de fucoglicoconjugados em vísceras e cérebro, resultando em retardo motor e mental, sendo, geralmente, fatal. Utilização: Emprego da enzima como biomarcador para detecção de hepatocarcinoma de fase aguda, e recorrência de câncer colorretal. Purificação da enzima: Após obtenção do tecido/amostra de interesse, são incubados a 37ºC para desprendimento da proteína. Posteriormente é efetuada precipitação com saturação de sulfato de amônio (35 – 50%), seguida decentrifugação a 35000 rpm e posteriormente submetida novamente a etapa de precipitação. O sobrenadante obtido nas etapas de precipitação é submetido a ultrafiltração de maneira a reduzir o volume de amostra, seguida por novas etapas de precipitação e, por fim, levada a coluna de troca iônica constituída de CM-celulose. A validação do material purificado é obtida através de verificação de atividade específica, bem como pela realização de Western Blotting empregando anticorpo policlonal antiAFU. A estabilidade da enzima é observada em pH 5,0, podendo ser congelada por, pelo menos, dois meses.
Fontes: pt.wikipedia.org
AlkD (alquilpurina glicosilase D) é uma enzima que pertencente a uma família de glicosilase de ADN que está envolvida na reparação do ADN. Ela foi descoberta por uma equipe de biólogos norueguesa de Oslo em 2006. Ela foi isolado a partir de uma bactéria Bacillus cereus Gram-positiva que habita o solo, junto com uma outra enzima AlkC. AlkC e AlkD são muito provavelmente derivadas da mesma proteína, como indicado pela sua grande semelhança. A sua estrutura cristalina foi descrita em 2008. Ela é a primeira proteína de repetição HEAT identificada para interagir com ácidos nucleicos ou para conter a actividade enzimática. Esse tipo de enzima de reparação do ADN pode identificar e remover uma base de ADN danificado, sem forçar fisicamente o "giro" para o exterior da estrutura de ADN, que é como todas as outras enzimas de reparação de ADN nessa famila funcionam.
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)